Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Structural Aspects of N-G… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Structural Aspects of N-Glycosylations and the C-terminal Region in Human Glypican-1

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare W. Awad
Barbara Adamczyk
Jessica Örnros
Niclas G. Karlsson
K. Mani
D. T. Logan
Publicerad i Journal of Biological Chemistry
Volym 290
Nummer/häfte 38
Sidor 22991-23008
ISSN 0021-9258
Publiceringsår 2015
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Sidor 22991-23008
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1074/jbc.M115.660878
Ämnesord x-ray-scattering, secondary structure prediction, heparan-sulfate, biological macromolecules, crystal-structure, core protein, web server, dally-like, glycans, cells, Biochemistry & Molecular Biology
Ämneskategorier Biokemi och molekylärbiologi

Sammanfattning

Glypicans are multifunctional cell surface proteoglycans involved in several important cellular signaling pathways. Glypican-1 (Gpc1) is the predominant heparan sulfate proteoglycan in the developing and adult human brain. The two N-linked glycans and the C-terminal domain that attach the core protein to the cell membrane are not resolved in the Gpc1 crystal structure. Therefore, we have studied Gpc1 using crystallography, small angle x-ray scattering, and chromatographic approaches to elucidate the composition, structure, and function of the N-glycans and the Cterminus and also the topology of Gpc1 with respect to the membrane. The Cterminus is shown to be highly flexible in solution, but it orients the core protein transverse to the membrane, directing a surface evolutionarily conserved in Gpc1 orthologs toward the membrane, where it may interact with signaling molecules and/or membrane receptors on the cell surface, or even the enzymes involved in heparan sulfate substitution in the Golgi apparatus. Furthermore, the N-glycans are shown to extend the protein stability and lifetime by protection against proteolysis and aggregation.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://gu.se/forskning/publikation/?languageId=100000&disableRedirect=true&returnUrl=http%3A%2F%2Fgu.se%2Fenglish%2Fresearch%2Fpublication%2F%3Fprint%3Dtrue%26publicationId%3D224388&publicationId=224388
Utskriftsdatum: 2020-04-01