Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Structural characterisati… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Structural characterisation of a histone domain by projection-decomposition

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Jonas Fredriksson
Wolfgang Bermel
Martin Billeter
Publicerad i Journal of Magnetic Resonance
Volym 217
Sidor 48-52
ISSN 1090-7807
Publiceringsår 2012
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 48-52
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.jmr.2012.02.00...
Ämnesord NMR; Protein structure; Projection spectroscopy; Multi-way decomposition
Ämneskategorier Strukturbiologi, Molekylär biofysik

Sammanfattning

We demonstrate that two projection experiments, a 15N-HSQC–NOESY–15N-HSQC and a 13C-HSQC–NOESY–15N-HSQC, recorded for a histone domain from yeast, contain enough information to support a structural characterisation of the protein. At the temperature used, 298 K, the histone domain exhibits a very high extent of chemical shift degeneracy that is uncharacteristic for a fully folded domain. Nonetheless, a structured core of 67 residues, which is formed by three α-helices and a two-stranded β-sheet is defined by this NOESY data; this core structure was shown earlier to be present at lower temperature. The above two experiments, which together required 18 h of instrument time, are part of a set of five projection experiments acquired during 2.5 days with the goal of complete characterisation of proteins, including full resonance assignment and structure.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://gu.se/forskning/publikation/?publicationId=161232
Utskriftsdatum: 2020-02-29