Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Structure of the N-termin… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Structure of the N-terminal domain of the metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare A. Edwin
Cecilia Persson
Maxim Mayzel
S. N. Wai
A. Ohman
B Göran Karlsson
A. E. Sauer-Eriksson
Publicerad i Protein Science
Volym 24
Nummer/häfte 12
Sidor 2076-2080
ISSN 0961-8368
Publiceringsår 2015
Publicerad vid Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet
Sidor 2076-2080
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1002/pro.2815
Ämnesord Vibrio cholera, metalloproteases, PrtV, N-terminal domain, NMR, purification, expression, software, server, Biochemistry & Molecular Biology
Ämneskategorier Biokemi och molekylärbiologi, Molekylärbiologi

Sammanfattning

The metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae serves an important function for the ability of bacteria to invade the mammalian host cell. The protein belongs to the family of M6 proteases, with a characteristic zinc ion in the catalytic active site. PrtV constitutes a 918 amino acids (102 kDa) multidomain pre-pro-protein that undergoes several N- and C-terminal modifications to form a catalytically active protease. We report here the NMR structure of the PrtV N- terminal domain (residues 23-103) that contains two short alpha-helices in a coiled coil motif. The helices are held together by a cluster of hydrophobic residues. Approximately 30 residues at the C-terminal end, which were predicted to form a third helical structure, are disordered. These residues are highly conserved within the genus Vibrio, which suggests that they might be functionally important.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://gu.se/forskning/publikation/?publicationId=231819
Utskriftsdatum: 2019-12-14