Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Structural characterisati… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Structural characterisation of a histone domain by projection-decomposition

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Jonas Fredriksson
Wolfgang Bermel
Martin Billeter
Publicerad i Journal of Magnetic Resonance
Volym 217
Sidor 48-52
ISSN 1090-7807
Publiceringsår 2012
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 48-52
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.jmr.2012.02.00...
Ämnesord NMR; Protein structure; Projection spectroscopy; Multi-way decomposition
Ämneskategorier Strukturbiologi, Molekylär biofysik

Sammanfattning

We demonstrate that two projection experiments, a 15N-HSQC–NOESY–15N-HSQC and a 13C-HSQC–NOESY–15N-HSQC, recorded for a histone domain from yeast, contain enough information to support a structural characterisation of the protein. At the temperature used, 298 K, the histone domain exhibits a very high extent of chemical shift degeneracy that is uncharacteristic for a fully folded domain. Nonetheless, a structured core of 67 residues, which is formed by three α-helices and a two-stranded β-sheet is defined by this NOESY data; this core structure was shown earlier to be present at lower temperature. The above two experiments, which together required 18 h of instrument time, are part of a set of five projection experiments acquired during 2.5 days with the goal of complete characterisation of proteins, including full resonance assignment and structure.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?