Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Solution structure and bi… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Solution structure and biophysical properties of MqsA, a Zn-containing antitoxin from Escherichia coli

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Evangelos Papadopoulos
Jean-Francois Collet
Vladana Vukojević
Martin Billeter
Arne Holmgren
Astrid Gräslund
Alexios Vlamis-Gardikas
Publicerad i Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics
Volym 1824
Nummer/häfte 12
Sidor 1401-1408
ISSN 1570-9639
Publiceringsår 2012
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 1401-1408
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.06...
Ämnesord Antitoxin structure; MqsA; NMR; solution structure; toxin-antitoxin; Zn fingers
Ämneskategorier Strukturbiologi, Molekylär biofysik

Sammanfattning

The gene ygiT (mqsA) of Escherichia coli encodes MqsA, the antitoxin of the motility quorum sensing regulator (MqsR). Both proteins are considered to form a DNA binding complex and to be involved in the formation of biofilms and persisters. We have determined the three‐dimensional solution structure of MqsA by high‐resolution NMR. The protein comprises a well‐defined N-terminal domain with a Zn finger motif usually found in eukaryotes, and a defined C-terminal domain with a typical prokaryotic DNA binding helix-turn-helix motif. The two well-defined domains of MqsA have almost identical structure in solution and in the two published crystal structures of dimeric MqsA bound to either MqsR or DNA. However, the connection of the two domains with a flexible linker yields a large variety of possible conformations in solution, which is not reflected in the crystal structures. MqsA binds Zn with all four cysteines, a stoichiometry of 1:1 and a femtomolar affinity (Ka ≥ 1017 M–1 at 23 °C, pH 7.0).

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?