Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Subangstrom resolution X-… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Subangstrom resolution X-ray structure details aquaporin-water interactions.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Urszula Kosinska-Eriksson
Gerhard Fischer
Rosmarie Friemann
Giray Enkavi
Emad Tajkhorshid
Richard Neutze
Publicerad i Science (New York, N.Y.)
Volym 340
Nummer/häfte 6138
Sidor 1346-9
ISSN 1095-9203
Publiceringsår 2013
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 1346-9
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1126/science.1234306
Ämnesord Amino Acid Motifs, Aquaporins, chemistry, Crystallography, X-Ray, Fungal Proteins, chemistry, Histidine, chemistry, Hydrogen Bonding, Molecular Dynamics Simulation, Oligopeptides, chemistry, Pichia, metabolism, Protein Structure, Secondary, Water, chemistry
Ämneskategorier Strukturbiologi

Sammanfattning

Aquaporins are membrane channels that facilitate the flow of water across biological membranes. Two conserved regions are central for selective function: the dual asparagine-proline-alanine (NPA) aquaporin signature motif and the aromatic and arginine selectivity filter (SF). Here, we present the crystal structure of a yeast aquaporin at 0.88 angstrom resolution. We visualize the H-bond donor interactions of the NPA motif's asparagine residues to passing water molecules; observe a polarized water-water H-bond configuration within the channel; assign the tautomeric states of the SF histidine and arginine residues; and observe four SF water positions too closely spaced to be simultaneously occupied. Strongly correlated movements break the connectivity of SF waters to other water molecules within the channel and prevent proton transport via a Grotthuss mechanism.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?