Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Use of an affinity proteo… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Use of an affinity proteomics approach for the identification of low-abundant bacterial adhesins as applied on the Lewis(b)-binding adhesin of Helicobacter pylori.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Thomas Larsson
Jörgen Bergström
Carol L Nilsson
Karl-Anders Karlsson
Publicerad i FEBS letters
Volym 469
Nummer/häfte 2-3
Sidor 155-8
ISSN 0014-5793
Publiceringsår 2000
Publicerad vid Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi
Sidor 155-8
Språk en
Länkar www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämnesord Adhesins, Bacterial, chemistry, isolation & purification, Electrophoresis, Polyacrylamide Gel, Glycosphingolipids, chemistry, Helicobacter pylori, chemistry, Humans, Serum Albumin, chemistry, Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, Streptavidin, chemistry
Ämneskategorier Kemi

Sammanfattning

Microbial attachment to host cell surfaces is considered to be the first essential step for colonization and infection. In most known cases, attachment is mediated by a specific protein-carbohydrate interaction. We have used a carbohydrate-containing crosslinking probe to select bacterial surface adhesins for trypsin digestion, MALDI-TOF mass spectrometry and identification against genome sequence. The present paper describes this functional proteomics approach for identification of the recently cloned low-abundant Lewis(b)-binding adhesin of Helicobacter pylori. Protein identification was obtained through the enrichment of approximately 300 fmol of adhesin from solubilized cells.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?