Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Distinctive MS/MS Fragmen… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Distinctive MS/MS Fragmentation Pathways of Glycopeptide-Generated Oxonium Ions Provide Evidence of the Glycan Structure.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Jin Yu
Manuel Schorlemer
Alejandro Gomez Toledo
Christian Pett
Carina Sihlbom
Göran Larson
Ulrika Westerlind
Jonas Nilsson
Publicerad i Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany)
Volym 22
Nummer/häfte 3
Sidor 1114–1124
ISSN 1521-3765
Publiceringsår 2016
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin
Core Facilities, Proteomics
Sidor 1114–1124
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1002/chem.201503659
Ämnesord Mass spectrometry, glycopeptide, oxonium ions
Ämneskategorier Kemi, Klinisk laboratoriemedicin

Sammanfattning

Post-translational glycosylation of proteins play key roles in cellular processes and the site-specific characterisation of glycan structures is critical to understanding these events. Given the challenges regarding identification of glycan isomers, glycoproteomic studies generally rely on the assumption of conserved biosynthetic pathways. However, in a recent study, we found characteristically different HexNAc oxonium ion fragmentation patterns that depend on glycan structure. Such patterns could be used to distinguish between glycopeptide structural isomers. To acquire a mechanistic insight, deuterium-labelled glycopeptides were prepared and analysed. We found that the HexNAc-derived m/z 126 and 144 oxonium ions, differing in mass by H2 O, had completely different structures and that high-mannose N-glycopeptides generated abundant Hex-derived oxonium ions. We describe the oxonium ion decomposition mechanisms and the relative abundance of oxonium ions as a function of collision energy for a number of well-defined glycan structures, which provide important information for future glycoproteomic studies.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?