Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Solution structure of the… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Solution structure of the calmodulin-like C-terminal domain of Entamoeba-actinin2

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare B Göran Karlsson
Cecilia Persson
Maxim Mayzel
M. Hedenstrom
L. Backman
Publicerad i Proteins-Structure Function and Bioinformatics
Volym 84
Nummer/häfte 4
Sidor 461-466
ISSN 0887-3585
Publiceringsår 2016
Publicerad vid Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet
Sidor 461-466
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1002/prot.24992
Ämnesord alpha-actinin, structure, calcium-binding proteins, alpha-actinin gene, skeletal-muscle, histolytica, system, evolution, spectrin, cloning, lectin, model, Biochemistry & Molecular Biology
Ämneskategorier Kemi

Sammanfattning

Cell motility is dependent on a dynamic meshwork of actin filaments that is remodelled continuously. A large number of associated proteins that are severs, cross-links, or caps the filament ends have been identified and the actin cross-linker -actinin has been implied in several important cellular processes. In Entamoeba histolytica, the etiological agent of human amoebiasis, -actinin is believed to be required for infection. To better understand the role of -actinin in the infectious process we have determined the solution structure of the C-terminal calmodulin-like domain using NMR. The final structure ensemble of the apo form shows two lobes, that both resemble other pairs of calcium-binding EF-hand motifs, connected with a mobile linker. Proteins 2016; 84:461-466.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?