Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

gamma-Butyrobetaine hydro… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

gamma-Butyrobetaine hydroxylase. Structural characterization of the Pseudomonas enzyme.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Ulla Rüetschi
Ingalill Nordin
Birgit Odelhög
Hans Jörnvall
Sven Lindstedt
Publicerad i European journal of biochemistry / FEBS
Volym 213
Nummer/häfte 3
Sidor 1075-80
ISSN 0014-2956
Publiceringsår 1993
Publicerad vid Institutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk kemi/transfusionsmedicin
Sidor 1075-80
Språk en
Länkar www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämnesord Amino Acid Sequence, Amino Acids, analysis, Humans, Kidney, enzymology, Mixed Function Oxygenases, chemistry, Molecular Sequence Data, Pseudomonas, enzymology, Sequence Analysis, gamma-Butyrobetaine Dioxygenase
Ämneskategorier Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sammanfattning

gamma-Butyrobetaine hydroxylase is a 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase that catalyzes the hydroxylation of gamma-butyrobetaine to carnitine, the last step in the biosynthesis of carnitine from lysine. The primary structure of the enzyme from Pseudomonas sp. AK1 has been determined. Sequence analysis of the intact protein and of peptides from essentially three different digests established the presence of a peptide chain containing 383 residues, and an N-terminal truncated form of 382 residues. The two chains have molecular masses of 43,321 Da and 43,207 Da, respectively, and are identical except for the presence or absence of an N-terminal asparagine residue; the shorter form starts with an alanine residue. In preparations of the dimeric protein, the two chains occur in an approximate ratio of 1:1. There are nine cysteine residues and 13 histidine residues, i.e. amino acids which have been postulated as ligands for iron binding. In spite of functional similarities, there appears to be no clear sequence similarities with any of the other mammalian 2-oxoglutarate-dependent dioxygenases so far characterized.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?